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资料包括： 论文(5页6114字)
说明：
摘 要 人α-类珠蛋白基因簇位于6号染色体的短臂近端粒区，由4个功能基因和3个假基因组成，其中，ξ-珠蛋白基因在胚胎期表达，α2、α1和θ珠蛋白基因在胎儿和成人期表达。α-类珠蛋白基因的主要调控序列位于ξ-珠蛋白基因上游40kb的位置，称为HS-40，另外还存在其它的HS位点。在HS-40和各种珠蛋白基因启动子上有多种红系和通用反式作用因子的结合位点，它们间的协同作用保证了α-类珠蛋白基因表达的组织和时序特异性。对于α-类珠蛋白基因表达调控的研究主要采用转基因动物和细胞转染的方法。
关键词： α-类珠蛋白基因,HS-40 基因表达调控
血红素结合蛋白是一类广泛存在的蛋白质，从细菌、真菌、软体动物到植物和脊椎动物细胞内都有分布，功能也各不相同，但是它们都来自共同的始祖基因。血红蛋白在体内承担着运输氧气和CO2的生理功能，每个红细胞约含2.8亿个血红蛋白分子，是红细胞中的主要蛋白质。人从胚胎、胎儿、新生儿到成年整个发育过程中，共有HbGower I (ζ2ε2)、HbGower Ⅱ (α2ε2)、HbPortland(ξ2γ2)、HbF(α2γ2)、HbA2（α2δ2）和HbA（α2β2）六种血红蛋白出现，其α类和β类由两种不同的珠蛋白多肽链和血红素分子构成，其中α-类珠蛋白基因包括ξ、α2、α1和θ，β-类珠蛋白包括β、δ、ε和γ。α-类珠蛋白与β-珠蛋白的同源性为50%，空间结构相似，大约在5亿年前由共同的始祖基因进化而来。
目录：
1 α类珠蛋白基因簇的结构特点
2 调控α类珠蛋白基因表达的上游顺式反应元件和反式作用因子
3 α-类珠蛋白基因的表达
4 α-类珠蛋白基因表达调控研究的模型
5 结语
参考文献：
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作者点评：
α珠蛋白基因表达调控的组织特异性、发育时序性以及与β-类珠蛋白基因簇间表达的平衡，为研究基因表达调控的机理提供了一种良好的模型，现在的研究主要希望从顺式元件、反式因子、染色体结构等方面阐明α-珠蛋白基因表达调控的模式，但是还没有提出一种令人信服的模型，从目前所取得的结果看，α-类珠蛋白基因的表达调控也是一个非常复杂的过程，可能有多种不同的机制在起作用从而对其表达的组织特异性、时序性和平衡进行调控，要精确了解α-类珠蛋白基因的表达调控模式，应该进一步选取基因结构相对简单动物模型进行研究，如河豚鱼、斑马鱼，其α-类珠蛋白基因结构较为简单，而且α-珠蛋白基因簇和α-珠蛋白基因簇尚未分离，存在于同一染色体上，这对于研究两种珠蛋白基因表达的平衡具有重要的意义。
